１．ＲＦＨＲ法の特徴

１．０次元泳動を行い、蛋白質を高度に濃縮する。 　　　　　　　　
　　１次元泳動の前に、短い０次元ゲルに、蛋白質を高度に濃縮泳動させる。そのゲルから蛋白バンドを含むゲル片を切り出し、１次元ゲルの中間地点に挿入する。

２．１次元ゲルは等ｐＨ電気泳動であり、等電点泳動くを行わない。 　　　　　　　　
　　１次元は７％ゲル、ｐＨ８．６の等ｐＨ電気泳動であり、各蛋白質のネットチャージによる泳動速度の違いによって分離する。 　　　　　　　　
３．塩基性蛋白質の分離に優れる。 　　　　　　　　
　　等電点電気泳動を採用しないため、等電点の如何にかかわらず蛋白質を分離できる。したがってとくに等電点法の不得手な塩基性蛋白質の分離に優れている。逆に等電点への濃縮効果を持たないため、中性～酸性領域のスポットは１次元方向のシャープさに劣る。 　　　　　　　　

４．２次元も等ｐＨ電気泳動であるが、ＳＤＳを使用しない。 　　　　　　　　
　　２次元は１７％ゲルの分子篩とｐＨ３.６におけるネットチャージによる泳動速度の違いによって蛋白分子を分離するが、SDSを使用しないため激しい変性を免れており、その後の機能解析に適する。 　　　　　　　　

５．泳動前にゲル中のフリーラジカルを一掃し、蛋白修飾を阻止する。 　　　　　　　　
　　全てのゲルに対して電荷をもったラジカル・スカベンジャーをプレランし、あらかじめフリーラジカルを除去することによって泳動中の蛋白分子がフリーラジカルに修飾されるのを防ぐ。 　　　　　　　　

６．ゲル中の環境を還元的に保ち、システイン－システイン架橋を阻止する。 　　　　　　　　
　　酸化的環境下で蛋白分子に発生するシステイン－システイン架橋を阻止するため、蛋白質を泳動させる際、電荷をもった還元剤を同時に泳動させ、ゲル中を高い還元的環境に保つ。 　　　　　　　　

７．複数のスポットに分裂しにくいため、単一スポットから蛋白量を定量できる。 　　　　　　　　
　　等電点法では複数の等電点にスポットが分裂するが、RFHR法ではこの分裂が起こりにくい。したがって、単一のスポットのデンシトメトリーによって細胞中の各蛋白質の分子量を定量することが可能である。
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２．標準型の操作

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・蛋白質試料の調製～　・蛋白水溶液の作成～　・STOCK SOLUTIONS→詳細説明（PDF）はこちら
・装置の組み立てとゲル作成～　・０Ｄゲル作成～　・１Ｄゲル作成～　・２Ｄゲル作成→詳細説明（PDF）はこちら
・プレラン→詳細説明（PDF）はこちら 　　　　　　　　　　
・本泳動　蛋白質の分離～　・０Ｄ泳動～　・１Ｄ泳動～　・２Ｄ泳動→詳細説明（PDF）はこちら 　　　　　　　　　　
・染色と脱色～　・記録と保存→詳細説明（PDF）はこちら 　　　　　　　　　　
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